Degradacja siarczanowanych proteoglikanów w podśródbłonkowej pozakomórkowej macierzy przez ludzką heparytynę płytkową.

Hodowane komórki śródbłonka naczyniowego i rogówkowego wytwarzają leżącą pod spodem macierz pozakomórkową (ECM), która indukuje adherencję płytek, agregację i reakcję uwalniania. Inkubacja metabolitu (35S) O = 4 znakowanego ECM osoczem bogatopłytkowym lub przemytymi płytkami krwi, ale nie osoczem pozbawionym płytek krwi, spowodowała degradację proteoglikanów zawierających siarczan heparanu w oznakowanych fragmentach cztery do pięciu razy mniejszych niż nienaruszone łańcuchy boczne glikozoaminoglikanów. Fragmenty te były wrażliwe na deaminację kwasem azotowym i nie były wytwarzane w obecności heparyny, co wskazuje, że siarczan heparanu w ECM jest podatny na cięcie przez heparytynę płytkową. Ta degradacja wymagała adhezji płytek krwi do ECM zamiast agregacji, ponieważ nie była hamowana przez aspirynę, co zapobiegło agregacji płytek, ale nie przyleganiu. Enzym nie został uwolniony podczas agregacji płytek krwi na ECM, ale był łatwo uwalniany po ekspozycji na trombinę. To uwalnianie było hamowane w obecności prostacykliny (PGI2). Wyizolowane proteoglikany o wysokiej masie cząsteczkowej po raz pierwszy uwalniane z ECM przez inkubację z osoczem krwi ubogim w płytki krwi służyły jako substrat do dalszej degradacji przez heparytynazę płytkową, co sugeruje kaskadowy mechanizm degradacji siarczanu heparanu w ECM. Heparitinaza, chociaż na niższym poziomie, była również aktywna, gdy przemyte płytki krwi dodano na wierzchu monowarstwy zlewającej się komórki śródbłonka pokrywającej znakowany (35S) O = 4 ECM. Sugeruje się, że heparynaina płytkowa może brać udział w zaburzeniach integralności ściany naczynia, a tym samym ułatwiać wynaczynienie komórek krwiopochodnych.
[więcej w: patofizjologia cmuj, uj cm, badanie kariotypu ]